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¿Cuál es el último átomo pesado de un aminoácido?

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Soy ingeniero eléctrico y estoy aprendiendo sobre bioinformática. Estaba leyendo este artículo que usa el último átomo pesado para buscar sitios activos de una proteína, pero ¿qué sería un átomo pesado? ¿Son todos átomos menos hidrógeno? ¿Átomos más pesados ​​que el carbono? ¿Y cómo sé cuál es el último átomo pesado?

El artículo: http://bioinformatics.oxfordjournals.org/content/early/2014/11/08/bioinformatics.btu746.full.pdf+html

Habla sobre el último átomo pesado en Materiales y métodos 2.1.1 Representación individual e inicialización de la población


Como se menciona en los comentarios de Roland, este término no es común y es utilizado por primera vez por los autores del artículo mencionado (también el paquete mencionado por Roland en los comentarios - STING).

En este enlace puede encontrar la definición del último átomo pesado, que es posiblemente el átomo no hidrógeno (N, C, O, S) más distal en la cadena lateral de aminoácidos.

$$ begin {matriz} {| c | c | c | c |} hline Ala : C_ beta & Asp : O _ { delta ^ 2} & Trp : C _ { eta ^ 2} & Asn : N _ { delta ^ 2} hline Lys : N_ zeta & Glu : O _ { epsilon ^ 2} & Ser : O_ gamma & Gln : N _ { épsilon ^ 2} hline Cys : S_ gamma & His : N _ { epsilon ^ 2} & Tyr : O_ eta & Val : C _ { gamma ^ 2} hline Gly : C_ alpha & Leu : C _ { delta ^ 2} & Met : C_ epsilon & Ile : C _ { delta ^ 1} hline Arg : N_ { eta ^ 2} & Phe : C_ zeta & Pro : C_ delta & Thr : C _ { gamma ^ 2} hline end {array} $$

Han mencionado en el mismo enlace que:

Si en alguno de los archivos PDB (para ser analizados por los componentes BLUE STAR STING) ese átomo específico (LHA) falta en el registro, entonces nuestros algoritmos buscarán el siguiente átomo más cercano en la cadena lateral que se consideraría como el LHA.


La ubicación exacta de algunos de los átomos mencionados anteriormente.

Algunas de las ubicaciones pueden resultar confusas. Así que solo estoy indicando cuáles son, para algunos de los aminoácidos (especialmente para las cadenas laterales ramificadas y cíclicas).
[Imágenes reproducidas desde aquí.]

Arginina

Los nitrógenos terminales $ eta ^ 1 $ y $ eta ^ 2 $ son simétricos y el átomo que es realmente (estereoquímicamente) el más distal se considera LHA, según se infiere de la estructura de la proteína. La segunda opción, obviamente, es $ eta ^ 1 $ -Nitrogen.

Ácido aspártico

Los dos oxígenos terminales ($ delta ^ 1 $ y $ delta ^ 2 $) en la forma ionizada son equivalentes (también por lo demás debido a la resonancia). El átomo distal real se etiquetaría como $ delta ^ 2 $

se puede extrapolar lo mismo para el ácido glutámico

Histidina

$ epsilon ^ 2 $ se refiere al nitógeno pirólico ...

Leucina

Los últimos carbonos ($ delta ^ 1 $ y $ delta ^ 2 $) son equivalentes y la elección se basa en la distancia real. Extrapolar para valina

Fenilalanina

$ zeta $ se refiere al carbono en el paraca-posición del anillo de benceno. Para la tirosina, el LHA es el oxígeno del paraca-OH en el anillo de benceno.

Triptófano

Prolina

Para Aspargina y Glutamina el LHA es el nitrógeno amídico de la cadena lateral.


Derivados metálicos de aminoácidos y péptidos. 1. Derivados de Rhena de glicina, L-alanina y glicilglicina. Un nuevo grupo N-terminal y protector y etiqueta de átomo pesado

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Nota: En lugar de un resumen, esta es la primera página del artículo.


¿Qué aminoácidos producen la hemoglobina?

El distal aminoácido histidina desde el hemoglobina molécula de proteína estabiliza aún más el O2 molécula por interacciones de enlaces de hidrógeno. La mioglobina es una molécula de proteína que tiene una estructura similar y función para hemoglobina. Se une y almacena oxígeno sin preocuparse por la cooperatividad.

De manera similar, ¿qué tipo de molécula es la hemoglobina? La hemoglobina se compone de proteína subunidades (las "globina"moléculas), y estas proteinas, a su vez, son cadenas plegadas de una gran cantidad de aminoácidos diferentes llamados polipéptidos. La secuencia de aminoácidos de cualquier polipéptido creado por una célula está determinada a su vez por tramos de ADN llamados genes.

Asimismo, la gente pregunta, ¿qué aminoácido de la hemoglobina está involucrado en la coordinación del hierro además del grupo de prótesis hem?

El oxígeno transportado por las hemeproteínas se une directamente a los ferrosos. planchar átomo del grupo protésico hemo. Interacciones hidrofóbicas entre el anillo de tetrapirrol y el hidrofóbico. aminoácidos R grupos en el interior de la hendidura en la proteína estabilizar fuertemente la hemo conjugado de proteína.


Tipos de aminoácidos

Existen 21 aminoácidos que se utilizan para producir proteínas en caballos. Todos estos tienen un estructura química similar, pero difieren en la disposición de los átomos en una parte de la molécula denominada cadena lateral de aminoácidos.

Los aminoácidos se pueden dividir en tres categorías:

    Esencial: 10 aminoácidos que se deben aportar en la dieta porque no se puede hacer en el cuerpo (endógenamente).

A continuación revisaremos el roles, fuentes, síntomas de deficiencia y exceso, y requisitos para cada aminoácido. También evaluamos el perfil de aminoácidos de varias fuentes de proteínas.

Antes de realizar cambios en su programa de alimentación, puede envíe su caballo y la dieta # 8217s para su análisis en línea y uno de nuestros nutricionistas equinos lo ayudará a revisar las necesidades de su caballo.


MATERIALES Y MÉTODOS

Describimos brevemente el conjunto de datos y el método utilizado para entrenar BepiPred-2.0, y las validaciones que hemos realizado. Se pueden encontrar más detalles sobre el material y los métodos en Materiales suplementarios.

Conjunto de datos estructurales

Se obtuvo un conjunto de datos que consta de 649 estructuras cristalinas de antígeno-anticuerpo del Protein Data Bank (PDB) (14). En cada complejo, identificamos las moléculas de anticuerpo utilizando modelos HMM desarrollados en otro lugar, y para cada anticuerpo definimos sus antígenos como todas las cadenas de proteínas que no son de anticuerpos que tienen al menos un átomo en un radio de 4 Å desde su región determinante de complementariedad (CDR). átomo (15). Eliminamos los complejos en los que la secuencia de antígeno era & gt70% idéntica a cualquier otra secuencia en nuestro conjunto de datos, obteniendo así 160 estructuras. Seleccionamos al azar cinco estructuras publicadas después de 2014 como un conjunto de datos de evaluación final y usamos las 155 restantes, divididas en cinco particiones de igual tamaño para la validación cruzada, para crear nuestro conjunto de datos de entrenamiento. Los residuos de epítopo se definieron como aquellos en un radio de 4 Å del átomo pesado de cualquier residuo de anticuerpo. Además, si múltiples cadenas de antígenos idénticos se unen al mismo anticuerpo, el epítopo se definió como la unión de los residuos del epítopo en todas las cadenas, lo que da como resultado un conjunto de datos positivo de 3542 residuos. Los 36 785 no epítopos se definieron como negativos. Todos los residuos positivos y negativos se utilizaron al evaluar el rendimiento de los métodos, pero para el entrenamiento, el conjunto de datos negativos se redujo mediante un muestreo aleatorio al mismo tamaño del positivo (consulte Materiales complementarios para obtener más detalles).

Entrenamiento de un modelo de predicción de bosque aleatorio

Para predecir la probabilidad de que un residuo de antígeno determinado sea parte de un epítopo, se entrenó un algoritmo de Regresión de bosque aleatorio (RF) utilizando un enfoque de validación cruzada de 5 veces. Cada residuo se codificó utilizando su volumen calculado (16), hidrofobicidad (17), polaridad (18), junto con la accesibilidad relativa de la superficie (RSA) y la estructura secundaria (SS) según lo predicho por NetSurfP (19) de todos los residuos en un ventana de tamaño 9 centrada en el residuo mismo. Además, se utilizó el volumen total del antígeno obtenido sumando los volúmenes individuales de todos los residuos del antígeno, para un total de 46 variables. A continuación, se realizó un promedio móvil de la ventana 9 en la salida de RF para obtener las predicciones finales de BepiPred-2.0. Se pueden encontrar más detalles sobre la optimización de parámetros en el texto complementario y las figuras complementarias S1 y S2.

Medidas de evaluación

Evaluamos el desempeño de cada antígeno en términos del área bajo la curva de operación del receptor (AUC), el área debajo del primer 10% de la curva de operación del receptor normalizada multiplicando por 10 (AUC10%), la tasa de predicción positiva (PPR) y la tasa de verdaderos positivos (TPR) de las 60 predicciones principales (20).

Al comparar el rendimiento de dos modelos, un par t-La prueba se calculó sobre la base de sus resultados en antígenos individuales. Se utilizó un intervalo de confianza del 95% para definir una diferencia significativa entre dos modelos comparados.

Evaluación en un conjunto de datos de epítopos lineales

Un conjunto de péptidos lineales conocidos que se probaron para el reconocimiento inmune y se encontró que eran epítopos (resultados positivos del ensayo) o no epítopos (resultados negativos del ensayo) se descargaron de la Base de datos de epítopos inmunes (IEDB) (21). Se eliminaron los péptidos de menos de cinco o más de 25 aminoácidos, ya que los epítopos de las células B rara vez se encuentran fuera de estos límites (1). Solo los péptidos confirmados como positivos en dos o más experimentos separados se incluyeron en el conjunto de datos positivos, y solo los péptidos vistos como negativos en dos o más experimentos separados y nunca observados como positivos en ningún experimento se incluyeron en el conjunto de datos negativos. Esto dio como resultado 11 834 péptidos positivos y 18 722 negativos. Cada péptido se mapeó de nuevo en su secuencia de proteína original, y esto se usó para calcular la predicción de salida. Este conjunto de datos está disponible para su descarga en la página web de BepiPred (http://www.cbs.dtu.dk/services/BepiPred/download.php).

La evaluación solo se realizó en los residuos dentro de los péptidos positivos y negativos. En este caso, se calculó un AUC solo en los residuos positivos y negativos agrupados y no por secuencia de antígeno.


Cadenas de polipéptidos

La cadena de aminoácidos resultante se denomina cadena polipeptídica. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre en un extremo. Este extremo se llama N terminal, o amino terminal, y el otro extremo tiene un grupo carboxilo libre, también conocido como C o carboxilo terminal. Al leer o informar la secuencia de aminoácidos de una proteína o polipéptido, la convención es usar la dirección N-a-C. Es decir, se supone que el primer aminoácido de la secuencia es uno en el terminal N y se supone que el último aminoácido es el que está en el terminal C.

Aunque los términos polipéptido y proteína a veces se usan indistintamente, un polipéptido es técnicamente cualquier polímero de aminoácidos, mientras que el término proteína se usa para un polipéptido o polipéptidos que se han plegado correctamente, combinados con cualquier componente adicional necesario para un funcionamiento adecuado, y ahora funcional.

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PERIODICOS

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Spehar, Jane Odle, Teresa "Amino Acids". Enciclopedia Gale de Medicina Alternativa. . Encyclopedia.com. 17 de junio de 2021 & lt https://www.encyclopedia.com & gt.

Spehar, Jane Odle, Teresa "Amino Acids". Enciclopedia Gale de Medicina Alternativa. . Encyclopedia.com. (17 de junio de 2021). https://www.encyclopedia.com/medicine/encyclopedias-almanacs-transcripts-and-maps/amino-acids-0

Spehar, Jane Odle, Teresa "Amino Acids". Enciclopedia Gale de Medicina Alternativa. . Obtenido el 17 de junio de 2021 de Encyclopedia.com: https://www.encyclopedia.com/medicine/encyclopedias-almanacs-transcripts-and-maps/amino-acids-0

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Átomos

Estructura del átomo

  • un pequeño, denso, cargado positivamente núcleo rodeado por
  • mucho más ligero electrones cargados negativamente.
  • un solo protón cargado positivamente. Debido a su único protón, al átomo de hidrógeno se le asigna un número atómico de 1.
  • un solo electrón.

La carga del electrón tiene la misma magnitud que la del protón, por lo que el átomo en su conjunto es eléctricamente neutro. Su protón representa casi todo el peso del átomo.

  • dos protones (por lo tanto, el helio tiene un número atómico de 2) y
  • dos neutrones. Los neutrones tienen el mismo peso que los protones pero no tienen carga eléctrica.

El átomo de helio tiene dos electrones de modo que, una vez más, el átomo en su conjunto es neutral.

La estructura de cada uno de los otros tipos de átomos sigue el mismo plan. Desde litio (At. No. = 3) hasta uranio (At. No. = 92), los átomos de cada elemento se pueden enumerar en orden de número atómico creciente. No hay huecos en la lista. Cada elemento tiene un número atómico único y sus átomos tienen un protón más y un electrón más que los átomos del elemento que lo precede en la lista.

Electrones

Número atómico Elemento Niveles de energía o & quotshells & quot
K L METRO norte O
1 Hidrógeno (H) 1
2 Helio (Él) 2
3 Litio (Li) 2 1
4 Berilio (Ser) 2 2
5 Boro (B) 2 3
6 Carbono (C) 2 4
7 Nitrógeno (norte) 2 5
8 Oxígeno (O) 2 6
9 Flúor (F) 2 7
10 NeónNordeste) 2 8
11 Sodio (N / A) 2 8 1
12 Magnesio (Mg) 2 8 2
13 Aluminio (Alabama) 2 8 3
14 Silicio (Si) 2 8 4
15 Fósforo (PAG) 2 8 5
16 Azufre (S) 2 8 6
17 Cloro (Cl) 2 8 7
18 Argón (Arkansas) 2 8 8
19 Potasio (K) 2 8 8 1
20 Calcio (California) 2
8 8 2
21 Escandio (Carolina del Sur) 2 8 9 2
22 Titanio (Ti) 2 8 10 2
23 Vanadio (V) 2 8 11 2
24 Cromo (Cr) 2 8 13 1
25 Manganeso (Minnesota) 2 8 13 2
26 Planchar (Fe) 2 8 14 2
27 Cobalto (Co) 2 8 15 2
28 Níquel (Ni) 2 8 16 2
29 Cobre (Cu) 2 8 18 1
30 Zinc (Zn) 2 8 18 2
31 Galio (Georgia) 2 8 18 3
32 GermanioGe) 2 8 18 4
33 Arsénico (Como) 2 8 18 5
34 Selenio (Se) 2 8 18 6
35 Bromo (Br) 2 8 18 7
36 CriptónKr) 2 8 18 8
42 Molibdeno (Mes) 2 8 18 13 1
48 Cadmio (CD) 2 8 18 18 2
50 Estaño (Sn) 2 8 18 18 4
53 YodoI) 2 8 18 18 7

Los electrones están confinados a regiones relativamente discretas alrededor del núcleo. Los dos electrones del helio, por ejemplo, están confinados a una zona esférica que rodea el núcleo llamada Caparazón K o Nivel de energía K.

El litio (At. No. = 3) tiene tres electrones, dos en la capa K y uno ubicado más lejos del núcleo en el Concha L. Al estar más lejos de las cargas opuestas (+) del núcleo, este tercer electrón se mantiene menos apretado.

Cada uno de los siguientes elementos, en orden de número atómico creciente, agrega un electrón más a la capa L hasta que llegamos al neón (At. No. = 10) que tiene ocho electrones en la capa L.

Sodio coloca su undécimo electrón en un nivel de energía aún mayor, el Concha M.

De sodio a argón, esta capa se llena gradualmente de electrones hasta que, una vez más, se alcanza un máximo de ocho.

Tenga en cuenta que después de la capa K con su máximo de dos electrones, el número máximo de electrones en cualquier otro más exterior shell es ocho.

Como veremos, el propiedades químicas de cada elemento están fuertemente influenciados por la número de electrones en su nivel de energía más externo (cascarón).

Esta tabla muestra la estructura electrónica de los átomos de los elementos 1 y ndash 36 con aquellos que han demostrado ser utilizados por los seres vivos. se muestra en rojo . También se incluyen cuatro elementos de números atómicos aún más altos que se ha demostrado que son utilizados por los seres vivos.


Haciendo cadenas

Aunque los científicos han descubierto más de 50 aminoácidos, solo 20 se utilizan para producir algo llamado proteínas en su cuerpo. De esos veinte, nueve se definen como esencial. Los otros once pueden ser sintetizados por un cuerpo adulto. Se utilizan miles de combinaciones de esos veinte para producir todas las proteínas de su cuerpo. Los aminoácidos se unen para formar largas cadenas. Esas largas cadenas de aminoácidos también se denominan proteínas.

Aminoácidos esenciales: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina.
Aminoácidos no esenciales: Alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico.
Aminoácidos condicionales: Arginina (esencial en niños, no en adultos), Cisteína, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina y Tirosina.


Los nanoporos pueden identificar los aminoácidos en las proteínas, el primer paso para la secuenciación.

En la representación de este artista, una porción de una proteína se mueve a través de un nanoporo de aerolisina. Crédito: Aleksei Aksimentiev

Si bien la secuenciación del ADN es una herramienta útil para determinar lo que sucede en una célula o en el cuerpo de una persona, solo cuenta una parte de la historia. La secuenciación de proteínas pronto podría dar a los investigadores una ventana más amplia sobre el funcionamiento de una célula. Un nuevo estudio demuestra que los nanoporos se pueden utilizar para identificar los 20 aminoácidos en las proteínas, un paso importante hacia la secuenciación de proteínas.

Investigadores de la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign, la Universidad Cergy-Pontoise en Francia y la Universidad de Friburgo en Alemania publicaron los hallazgos en la revista. Biotecnología de la naturaleza.

"El ADN codifica muchas cosas que pueden suceder, nos dice lo que es potencialmente posible. El producto real que sale, las proteínas que hacen el trabajo en la célula, no se puede saber solo a partir del ADN", dijo el profesor de física de Illinois Aleksei. Aksimentiev, codirector del estudio. "Se producen muchas modificaciones durante el proceso de fabricación de proteínas a partir del ADN. Las proteínas se empalman, modifican químicamente, se pliegan y más".

Una molécula de ADN es en sí misma una plantilla diseñada para la replicación, por lo que hacer copias para secuenciar es relativamente fácil. En el caso de las proteínas, no existe una maquinaria natural con la que hacer copias o leerlas. Además de la dificultad, 20 aminoácidos forman las proteínas, en comparación con las cuatro bases del ADN, y se pueden realizar numerosas modificaciones pequeñas en cada aminoácido durante la producción y el plegamiento de las proteínas.

"Muchos aminoácidos son muy similares", dijo Aksimentiev. "Por ejemplo, si observa la leucina y la isoleucina, tienen los mismos átomos, el mismo peso molecular y la única diferencia es que los átomos están conectados en un orden ligeramente diferente".

Los nanoporos, pequeños canales de proteínas incrustados en una membrana, son una herramienta popular para la secuenciación del ADN. Anteriormente, los científicos pensaban que las diferencias en los aminoácidos eran demasiado pequeñas para registrarlas con la tecnología de nanoporos. El nuevo estudio muestra lo contrario.

Los investigadores utilizaron un canal de membrana producido naturalmente por bacterias, llamado aerolisina, como su nanoporo. Tanto en el modelado por computadora como en el trabajo experimental, cortaron proteínas y usaron un portador químico para conducir los aminoácidos al nanoporo. La molécula portadora también mantuvo los aminoácidos dentro del poro el tiempo suficiente para registrar una diferencia medible en la firma eléctrica de cada aminoácido, incluso leucina e isoleucina, los gemelos casi idénticos.

"Este trabajo genera confianza y asegura a la comunidad de nanoporos que la secuenciación de proteínas es realmente posible", dijo Abdelghani Oukhaled, profesor de biofísica en Cergy-Pontoise, cuyo equipo llevó a cabo gran parte del trabajo experimental.

Los investigadores descubrieron que podían diferenciar aún más las formas modificadas de aminoácidos utilizando un aparato de medición más sensible o tratando la proteína con una sustancia química para mejorar la diferenciación. Las mediciones son lo suficientemente precisas como para identificar potencialmente cientos de modificaciones, dijo Aksimentiev, e incluso se pueden reconocer más si se ajustan los poros.

"Este es un estudio de prueba de concepto que muestra que podemos identificar los diferentes aminoácidos", dijo. "El método actual para la caracterización de proteínas es la espectrometría de masas, pero eso no determina la secuencia que compara una muestra con lo que ya está en la base de datos. Su capacidad para caracterizar nuevas variaciones o mutaciones es limitada. Con los nanoporos, finalmente pudimos ver esas modificaciones que aún no han sido estudiados ".

El nanoporo de aerolisina podría integrarse en configuraciones estándar de nanoporos, dijo Aksimentiev, haciéndolo accesible a otros científicos. Los investigadores ahora están explorando enfoques para leer los aminoácidos en orden secuencial a medida que se cortan de la proteína. También están considerando otras aplicaciones para el sistema.

"Una aplicación potencial sería combinar esto con inmunoensayos para extraer proteínas de interés y luego secuenciarlas. La secuenciación nos dirá si están modificadas o no, y eso podría conducir a una herramienta de diagnóstico clínico", dijo Aksimentiev.

"Este trabajo muestra que realmente no hay límite para la precisión con la que podemos caracterizar las moléculas biológicas", dijo. "Es muy probable que algún día podamos decir la composición molecular de la célula, de qué estamos hechos, hasta el nivel de átomos individuales".



Comentarios:

  1. Trentin

    Curiosamente, ni siquiera pensé en eso ...

  2. Nechten

    Gracias por tu ayuda en este asunto. No sabía eso.

  3. Malajora

    la respuesta)))

  4. Abdul-Hasib

    En mi opinión, estás equivocado. Puedo probarlo. Envíeme un correo electrónico a PM, discutiremos.

  5. Jenilynn

    Estoy totalmente de acuerdo con usted. Hay algo en esto y creo que esta es una gran idea. Estoy completamente de acuerdo contigo.

  6. Yera

    Encuentro que es su culpa.



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