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4.2: ATP - Biología

4.2: ATP - Biología



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El ATP (trifosfato de adenosina) es un nucleótido que desempeña muchas funciones esenciales en la célula.

  • Es el mayor moneda de energía de la célula, proporcionando la energía para la mayoría de las actividades de la célula que consumen energía.
  • Es uno de los monómeros utilizados en la síntesis de ARN y, después de la conversión a desoxiATP (dATP), ADN.
  • Regula muchas vías bioquímicas.

Energía

Cuando el tercer grupo fosfato de ATP se elimina por hidrólisis, se libera una cantidad sustancial de energía libre. La cantidad exacta depende de las condiciones, pero usaremos un valor de 7.3 kcal por mol.

[ ce {ATP + H2O → ADP + P_i} ]

donde ( ce {ADP} ) es difosfato de adenosina y ( ce {P_i} ) es fosfato inorgánico.

Debido a la cantidad sustancial de energía que se libera cuando se rompe, el enlace entre el segundo y el tercer fosfato se describe comúnmente como un enlace de "alta energía" y se representa en la figura con una línea roja ondulada. (El enlace entre el primer y el segundo fosfato también es de "alta energía".) (Pero tenga en cuenta que el término es no siendo utilizado en el mismo sentido que el término "energía de enlace". De hecho, estos enlaces son en realidad enlaces débiles con bajas energías de enlace).

Las células contienen una amplia variedad de enzimas, llamadas ATPasas - que catalizan la hidrólisis de ATP y acoplan la energía liberada a reacciones particulares que consumen energía en la célula (ver ejemplos a continuación).

Síntesis de ATP

  • ADP + PI → ATP + H2O
  • requiere energía: 7,3 kcal / mol
  • ocurre en el citosol por glucólisis
  • ocurre en las mitocondrias por respiración celular
  • ocurre en los cloroplastos por fotosíntesis

Consumo de ATP

El ATP impulsa la mayoría de las actividades de las células que consumen energía, tales como:

  • La mayoría reacciones anabólicas tal como
    • Unir ARN de transferencia a aminoácidos para ensamblarlos en proteínas.
    • síntesis de nucleósidos trifosfatos para ensamblar en ADN y ARN
    • síntesis de polisacáridos
    • síntesis de grasas
  • transporte activo de moléculas e iones
  • los impulsos nerviosos
  • mantenimiento del volumen celular por ósmosis
  • añadiendo grupos fosfato (fosforilación) a muchas proteínas diferentes, por ejemplo, para alterar su actividad en la señalización celular
  • contracción muscular
  • latido de cilios y flagelos (incluido el esperma)
  • bioluminiscencia

ATP extracelular

En los mamíferos, el ATP también funciona fuera de las células. Su lanzamiento

  • de las células dañadas puede provocar inflamación y dolor
  • del cuerpo carotídeo indica una escasez de oxígeno en la sangre
  • de las células receptoras del gusto desencadena potenciales de acción en los nervios sensoriales que conducen al cerebro
  • desde la pared estirada de la vejiga urinaria señala cuando la vejiga necesita vaciarse

6.4 ATP: trifosfato de adenosina

Al final de esta sección, podrá hacer lo siguiente:

  • Explicar el papel del ATP como moneda de energía celular.
  • Describir cómo se libera energía a través de la hidrólisis de ATP.

Incluso las reacciones exergónicas de liberación de energía requieren una pequeña cantidad de energía de activación para continuar. Sin embargo, considere las reacciones endergónicas, que requieren mucha más energía, porque sus productos tienen más energía libre que sus reactivos. Dentro de la célula, ¿de dónde proviene la energía para impulsar tales reacciones? La respuesta está en una molécula proveedora de energía que los científicos llaman trifosfato de adenosina o ATP. Se trata de una molécula pequeña y relativamente simple (figura 6.13), pero dentro de algunos de sus enlaces, contiene el potencial de una rápida explosión de energía que puede aprovecharse para realizar un trabajo celular. Piense en esta molécula como la moneda de energía primaria de las células de la misma manera que el dinero es la moneda que la gente cambia por las cosas que necesita. El ATP potencia la mayoría de las reacciones celulares que requieren energía.

Como sugiere su nombre, el trifosfato de adenosina se compone de adenosina unida a tres grupos fosfato (Figura 6.13). La adenosina es un nucleósido que consta de la base nitrogenada adenina y un azúcar de cinco carbonos, la ribosa. Los tres grupos fosfato, en orden de más cercano a más alejado del azúcar ribosa, son alfa, beta y gamma. Juntos, estos grupos químicos constituyen una fuente de energía. Sin embargo, no todos los enlaces dentro de esta molécula existen en un estado particularmente de alta energía. Ambos enlaces que unen los fosfatos son enlaces igualmente de alta energía (enlaces de fosfoanhídrido) que, cuando se rompen, liberan suficiente energía para impulsar una variedad de reacciones y procesos celulares. Estos enlaces de alta energía son los enlaces entre el segundo y tercer grupo (o beta y gamma) fosfato y entre el primer y segundo grupo fosfato. Estos enlaces son de "alta energía" porque los productos de dicha ruptura de enlaces: difosfato de adenosina (ADP) y un grupo fosfato inorgánico (PI) —Tienen una energía libre considerablemente menor que los reactivos: ATP y una molécula de agua. Debido a que esta reacción tiene lugar utilizando una molécula de agua, es una reacción de hidrólisis. En otras palabras, el ATP se hidroliza en ADP en la siguiente reacción:

Como la mayoría de las reacciones químicas, la hidrólisis de ATP a ADP es reversible. La reacción inversa regenera ATP a partir de ADP + PI. Las células dependen de la regeneración de ATP al igual que las personas dependen de la regeneración del dinero gastado a través de algún tipo de ingreso. Dado que la hidrólisis de ATP libera energía, la regeneración de ATP debe requerir una entrada de energía libre. Esta ecuación expresa la formación de ATP:

Quedan pendientes dos preguntas importantes con respecto al uso de ATP como fuente de energía. ¿Exactamente cuánta energía libre se libera con la hidrólisis de ATP y cómo funciona esa energía libre en las células? El ∆G calculado para la hidrólisis de un mol de ATP en ADP y PI es −7,3 kcal / mol (−30,5 kJ / mol). Dado que este cálculo es cierto en condiciones estándar, uno esperaría que exista un valor diferente en condiciones celulares. De hecho, el ∆G para la hidrólisis de un mol de ATP en una célula viva es casi el doble del valor en condiciones estándar: -14 kcal / mol (-57 kJ / mol).

El ATP es una molécula muy inestable. A menos que se use rápidamente para realizar un trabajo, el ATP se disocia espontáneamente en ADP + PIy la energía libre liberada durante este proceso se pierde en forma de calor. La segunda pregunta que planteamos anteriormente analiza cómo la liberación de energía de hidrólisis de ATP realiza el trabajo dentro de la célula. Esto depende de una estrategia que los científicos denominan acoplamiento energético. Las células acoplan la reacción exergónica de la hidrólisis del ATP, lo que les permite continuar. Un ejemplo de acoplamiento de energía usando ATP involucra una bomba de iones transmembrana que es extremadamente importante para la función celular. Esta bomba de sodio-potasio (bomba de Na + / K +) expulsa el sodio de la célula y el potasio hacia la célula (Figura 6.14). Un gran porcentaje del ATP de una célula impulsa esta bomba, porque los procesos celulares introducen una cantidad considerable de sodio en la célula y de potasio. La bomba trabaja constantemente para estabilizar las concentraciones celulares de sodio y potasio. Para que la bomba gire un ciclo (exportando tres iones de Na + e importando dos iones de K +), una molécula de ATP debe hidrolizarse. Cuando el ATP se hidroliza, su gamma fosfato no simplemente flota, sino que en realidad se transfiere a la proteína de bombeo. Los científicos llaman fosforilación a este proceso de unión de un grupo fosfato a una molécula. Como en la mayoría de los casos de hidrólisis de ATP, un fosfato de ATP se transfiere a otra molécula. En un estado fosforilado, la bomba de Na + / K + tiene más energía libre y se activa para experimentar un cambio conformacional. Este cambio le permite liberar Na + al exterior de la célula. Luego se une al K + extracelular, que, a través de otro cambio conformacional, hace que el fosfato se desprenda de la bomba. Esta liberación de fosfato hace que el K + se libere al interior de la célula. Esencialmente, la energía liberada por la hidrólisis de ATP se acopla con la energía requerida para impulsar la bomba y transportar iones Na + y K +. El ATP realiza el trabajo celular utilizando esta forma básica de acoplamiento de energía a través de la fosforilación.

Conexión visual

La hidrólisis de una molécula de ATP libera 7,3 kcal / mol de energía (∆G = −7,3 kcal / mol de energía). Si se necesitan 2,1 kcal / mol de energía para mover un Na + a través de la membrana (∆G = +2,1 kcal / mol de energía), ¿cuántos iones de sodio podría mover la hidrólisis de una molécula de ATP?

A menudo, durante las reacciones metabólicas celulares, como la síntesis y descomposición de nutrientes, ciertas moléculas deben alterar ligeramente su conformación para convertirse en sustratos para el siguiente paso de la serie de reacciones. Un ejemplo es durante los primeros pasos de la respiración celular, cuando una molécula de azúcar y glucosa se descompone en el proceso de glucólisis. En el primer paso, se requiere ATP para fosforilar la glucosa, creando un intermedio de alta energía pero inestable. Esta reacción de fosforilación impulsa un cambio conformacional que permite que la molécula de glucosa fosforilada se convierta en fructosa de azúcar fosforilada. La fructosa es un intermedio necesario para que la glucólisis avance. Aquí, la reacción exergónica de la hidrólisis de ATP se acopla con la reacción endergónica de convertir la glucosa en un intermedio fosforilado en la vía. Una vez más, la energía liberada al romper un enlace fosfato dentro del ATP se utilizó para fosforilizar otra molécula, creando un intermedio inestable y provocando un cambio conformacional importante.


Biología AP 4.2 - PowerPoint

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Portadores de electrones

En los sistemas vivos, una pequeña clase de compuestos funciona como lanzaderas de electrones: se unen y transportan electrones de alta energía entre compuestos en vías. Los principales portadores de electrones que consideraremos se derivan del grupo de vitamina B y son derivados de nucleótidos. Estos compuestos pueden reducirse fácilmente (es decir, aceptan electrones) u oxidarse (pierden electrones). El dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD) (figura 4.13) se deriva de la vitamina B3, la niacina. NAD + es la forma oxidada de la molécula NADH es la forma reducida de la molécula después de haber aceptado dos electrones y un protón (que juntos son el equivalente de un átomo de hidrógeno con un electrón extra).

NAD + puede aceptar electrones de una molécula orgánica de acuerdo con la ecuación general:

RH (agente reductor) + NAD + (agente oxidante) & # 8212- & gt NADH (reducido) + R (oxidado)

Cuando se agregan electrones a un compuesto, se reducen. Un compuesto que reduce a otro se llama agente reductor. En la ecuación anterior, RH es un agente reductor y NAD + se reduce a NADH. Cuando los electrones se eliminan del compuesto, se oxida. Un compuesto que oxida a otro se llama agente oxidante. En la ecuación anterior, NAD + es un agente oxidante y RH se oxida a R.

De manera similar, el dinucleótido de flavina y adenina (FAD +) se deriva de la vitamina B2, también llamada riboflavina. Su forma reducida es FADH2. Una segunda variación de NAD, NADP, contiene un grupo fosfato adicional. Tanto el NAD + como el FAD + se utilizan ampliamente en la extracción de energía de los azúcares, y el NADP desempeña un papel importante en las reacciones anabólicas y la fotosíntesis.

Figura 4.13 La forma oxidada del portador de electrones (NAD +) se muestra a la izquierda y la forma reducida (NADH) se muestra a la derecha. La base nitrogenada en NADH tiene un ion hidrógeno más y dos electrones más que en NAD +.

Formación de ATP en organismos: 2 formas

La fosforilación a nivel de sustrato es más significativa en anaerobios y los rendimientos de ATP son bajos. En consecuencia, la producción de biomasa es baja y la producción de productos intermedios de fermentación para el metabolismo posterior de otros microbios es alta. La oxidación de moléculas orgánicas (eliminación de e & # 8211 y H +) permite la incorporación de fosfato inorgánico y la formación de un intermedio fosforilado.

Los ejemplos de tales intermedios incluyen 1,3-bisfosfoglicerato y fosfoenolpiruvato, ambos en la vía Embden-Myerhof-Parnas, más acetilfosfato, en anaerobios que forman acetato.

La hidrólisis del grupo fosforilo de estos intermedios libera suficiente energía para formar ATP cuando se combinan con ADP y PI. La acetato quinasa cataliza la transferencia de grupos fosforilo del acetilfosfato al ADP â † ’ATP.

Camino # 2. Fosforilación del transporte de electrones:

La fosforilación por transporte de electrones es más importante que la fosforilación a nivel de sustrato en fotótrofos y quimiótrofos aeróbicos y anaeróbicos facultativos. Ocurre durante la respiración y la fotosíntesis. Durante el metabolismo de C por quimioorganótrofos. NADH y FADH se producen a partir de la oxidación de sustratos orgánicos, por ejemplo, en el ciclo de TCA.

La fosforilación por transporte de electrones implica la transferencia de electrones de donantes como NADH (o FADH) con un potencial redox negativo a aceptores como O2 con un potencial redox menos negativo o positivo. El cambio de energía asociado está acoplado a la fosforilación de ADP + PIâ † ’ATP. La fosforilación por transporte de electrones está asociada con las membranas.

Dado que el ATP se usa para energizar la formación de biomasa microbiana del suelo, ¿cuánto ATP se produce durante la oxidación de una cantidad fija de sustrato? Comprender la relación entre el sustrato oxidado, O2 consumidos o electrones (e & # 8211) transferidos, y el ATP formado nos ayuda a comprender la eficiencia de utilización del carbono (relación CUE de C consumido / C convertido en biomasa) por un lado o las cantidades de aceptores de electrones alternativos necesarios por el otro.

El CUE a su vez ayuda a regular la dinámica elemental, por ejemplo, la mineralización de N aumenta y la inmovilización de N disminuye a medida que el CUE disminuye. De manera similar, a medida que disminuye la cantidad de ATP producida por mol de e & # 8211, hay un aumento asociado en el número de moles de O2 necesario para generar una cantidad fija de ATP, o aceptor de electrones alternativo (por ejemplo, NO3 & # 8211), necesario en ausencia de O2.

En condiciones aeróbicas, cada mol de NADH o FADH transporta 2e & # 8211 y cada 2e & # 8211 reduce un átomo de O. Por lo tanto, en condiciones aeróbicas, la producción de ATP a partir de la fosforilación del transporte de electrones con O2 ya que el aceptor de electrones puede equipararse a los electrones liberados o los átomos de O consumidos.

Si O no es el aceptor terminal de electrones, entonces la producción de ATP a partir de la fosforilación por transporte de electrones puede equipararse solo a los electrones liberados. La relación entre la producción de ATP y e & # 8211 liberados o los átomos de O consumidos puede denominarse relación P / O o P / 2e & # 8211, en condiciones aeróbicas, o relación P / 2e & # 8211 cuando O2 no es el aceptor terminal de electrones.

La relación P / O o P / 2e & # 8211 puede estimarse utilizando una regla general o cálculos un poco más detallados. Generalmente se considera que la oxidación de 1 mol de NADH genera 3 mol de ATP, y la oxidación de 1 mol de FADH genera 2 mol de ATP. Expresado como una proporción de ATP / NADH o ATP / FADH se obtiene.

Expresado como relación P / O, las relaciones anteriores se convierten en:

P / O = 3 para NADH + H + oxidado por O2 y

P / O = 2 para FADH + H + oxidado por O2.

Considere el ciclo de TCA, que genera 3 NADH + H +, 1 FADH + H + y 1 ATP. De acuerdo con la regla general, la producción de ATP esperada en el ciclo de TCA se convierte en:

De NADH + H +: 3 × 3 = 9 mol ATP

De FADH + H +: 1 × 2 = 2 mol ATP

Fosforilación a nivel de sustrato: 1 = 1 mol de ATP

Total: 12 moles de ATP por turno de ciclo

Cada vuelta del ciclo libera 2 mol de CO2, consume 2 mol de O2 o 4 átomos de O, y libera 8 electrones. Dado el concepto clásico de que cada vuelta del ciclo produce 12 moles de ATP como antes, la relación clásica P / O para todo el ciclo de TCA se convierte en.

Según la teoría quimiosmótica, los electrones pasan de donantes como NADH a receptores redox en el complejo respiratorio dentro de la membrana interna o mitocondrias o la membrana plasmática de las células bacterianas. Los receptores redox están conectados en una serie de parejas dentro de hasta cuatro de estos complejos. La reducción de algunos receptores redox extrae un ion H + del citoplasma (fase n de la membrana).

Como si cambiara al estado reducido, el H + se extruye al espacio periplásmico (fase p), aumentando así la concentración de H + en el periplasma. A medida que este proceso continúa, se desarrolla un gradiente de H + a través de la membrana con una alta concentración en la fase p en comparación con la fase n.

En consecuencia, se desarrolla un potencial eléctrico, o fuerza motriz de protones (AP), para conducir H + desde la fase p a la fase n a través del complejo ATP sintasa. La energía liberada en este proceso se utiliza para formar ATP a partir de ADP.

En consecuencia, la producción de ATP por mol de O2 consumido o por 2e & # 8211 liberado en determinado primero por el número de pares redox en la membrana, que determina los moles de H + extruidos a la fase p, y segundo por el número de moles de H + que deben ser impulsados ​​desde el p a la fase n a través del complejo de ATP sintasa para producir un mol de ATP.

El producto de estas dos relaciones determina la relación P / O real:

La cadena de transporte de electrones contiene hasta cuatro complejos involucrados en la extrusión de H + y el transporte de electrones. El número de tales complejos a través de los cuales fluyen los electrones para una fuente de electrones en particular determina el valor de la relación H + / 2e & # 8211 como se representa esquemáticamente en la figura 18.49.

La relación H + / 2e & # 8211 parece variar de 10 para NADH oxidado por O2 a 6 para FADH oxidado por O2. Podemos calcular la relación P / O usando la ecuación. (1). En consecuencia, la relación P / O puede ser:

P / O = H + / 2e × ATP / H + = 10 × 1/4 = 2.5 para NADH + H + oxidado por O2

y P / O = H + / 2e × ATP / H + = 6 × 1/4 = 1.5 para FADH + H + oxidado por O2.

El ATP producido por turno del ciclo de TCA ahora se puede calcular utilizando estos valores derivados de la teoría quimiosmótica más mecanicista. Específicamente ahora obtenemos 3 × 2.5 = 7.5 mol de ATP de NADH + H +, 1 × 1.5 = 1.5 mol de ATP de FADH + H + y 1 mol de ATP de la fosforilación a nivel de sustrato.

Dados los valores anteriores de la teoría quimiosmótica, cada vuelta del ciclo produce 7,5 + 1,5 + 1 = 10 moles de ATP por vuelta del ciclo de TCA. La relación P / O más detallada para todo el ciclo de TCA ahora se convierte en:

P / O = H + / 2e × ATP / H + = 6 à — 1/4 = 1,5

La fotosíntesis es la principal fuente de energía para permitir que los organismos del suelo funcionen. La fotosíntesis no requiere oxígeno (aunque puede realizar un ciclo parcial de O2) y puede o no generar O2. Si la fotosíntesis usa HOH como donante de electrones, como lo hace con los fotoacuatrofos, entonces genera O2 y se llama fotosíntesis oxigenada (tabla 18.11 Eq. [1]).

Fotosíntesis que usa un mineral reducido como H2S como donante de electrones, como es el caso de los fotolitotrofos, produce SÂ ° (Ec. [2]) (o SO4 2- Eq. [3]), que se llama fotosíntesis anoxigénica.

Todos los organismos fotosintéticos anoxigénicos pueden utilizar H2 como donante de H, además, las bacterias púrpuras sin azufre (Rhodospirillaceae) y las bacterias deslizantes verdes (Chloroflexaceae) pueden usar sustratos orgánicos, y las bacterias verdes de azufre (Chromatiaceae) pueden usar H2S y sustratos orgánicos, las bacterias de azufre púrpura (Chlorobiaceae) pueden usar H2S, pero no sustratos orgánicos.

La activación fotónica del electrón en el sitio de la reacción de fotosíntesis (PS Rxn) genera una transferencia cíclica de electrones a través de una serie de pares redox, lo que da como resultado la formación de ATP y, finalmente, el electrón vuelve a su estado fundamental y al sitio PS Rxn. NAD + se reduce mediante transferencia de electrones inversa impulsada por AP generado a partir de la fotosíntesis.

La transhidrogenación posterior permite que el NADH reduzca el NADP + a NADPH, que se utiliza para reducir el C en el ciclo de Calvin. En las Chlorobiaceae CO2 se reduce mediante la inversión del ciclo TCA, todos los demás organismos fotosintéticos anoxigénicos y # 8217 utilizan el ciclo de Calvin. NADH se usa para reducir el CO2, por lo que el electrón y el H se transfieren a CO2 en bacterias fototróficas anoxigénicas se puede resumir mediante la Ec. [2] en el cuadro 18.12.

En la fotosíntesis oxigénica (tabla 18.11, ecuación [1]), el ATP se sintetiza durante la transferencia e & # 8211 de HOH a NADP +, y la transferencia e & # 8211 pseudocíclica sin formación de NADPH satisface las necesidades adicionales de ATP. Los equivalentes reductores (NADPH + H +) se utilizan en el ciclo de Calvin para la reducción de C.


Abstracto

La dematina y la proteína 4.2 son proteínas de membrana periférica asociadas con la superficie citoplásmica de la membrana plasmática de eritrocitos humanos. Existen isoformas de dematina y proteína 4.2 en muchas células no eritroides. En solución, la dematina es una proteína trimérica que contiene dos subunidades de 48 kDa y una subunidad de 52 kDa. La determinación reciente de la estructura primaria de la subunidad de 52 kDa de la dematina mostró que contiene una secuencia adicional de 22 aminoácidos en el dominio del casco. Una alineación de la secuencia de inserción de 22 aminoácidos reveló que la subunidad de 52 kDa de la dematina comparte un nuevo motivo de 11 aminoácidos con la proteína 4.2. En esta comunicación, informamos que el motivo conservado de 11 aminoácidos en la dematina 52 y la proteína 4.2 contiene un bucle P de unión a nucleótidos. Se demuestra la unión directa de ATP al glutatión Sproteínas de fusión -transferasa que contienen los segmentos correspondientes de dematina 52 y proteína 4.2, así como la proteína purificada 4.2. La unión de ATP a los dominios recombinantes de la dematina 52 y la proteína 4.2 es específica, saturable y de alta afinidad. La especificidad de nucleótidos del bucle P está restringida a ATP ya que no se observó unión detectable con GTP. Estos resultados muestran que el motivo de 11 aminoácidos proporciona un sitio de unión de ATP en la dematina 52 y la proteína 4.2. Aunque la importancia funcional de la unión de ATP aún no está clara, nuestros hallazgos abren nuevas perspectivas para la función de la dematina y la proteína 4.2 en vivo.

Este trabajo cuenta con el apoyo de subvenciones de los Institutos Nacionales de Salud (HL51445 y HL37462). A.H.C. es un investigador establecido de la American Heart Association.

Dirección actual: New England Deaconess Hospital, Boston, MA.

Departamentos de Medicina y de Anatomía y Biología Celular, Facultad de Medicina de la Universidad de Tufts, Boston, MA.


Figura 4.3.3 Las bacterias son procariotas, lo que significa que no tienen núcleo. Su ADN está contenido en una región llamada nucleoide.

Células procariotas son células sin núcleo. El ADN de las células procariotas se encuentra en el citoplasma, en lugar de estar encerrado dentro de una membrana nuclear. Además, estas células son típicamente más pequeñas que las células eucariotas y contienen menos orgánulos. Las células procariotas se encuentran en organismos unicelulares, como la bacteria representada por el modelo de la Figura 4.3.3. Los organismos con células procariotas se denominan procariotas. Fueron el primer tipo de organismos en evolucionar y siguen siendo los organismos más comunes en la actualidad.


4.2: ATP - Biología

La fermentación de metano es una biotecnología versátil capaz de convertir casi todos los tipos de materiales poliméricos en metano y dióxido de carbono en condiciones anaeróbicas. Esto se logra como resultado de la descomposición bioquímica consecutiva de polímeros en metano y dióxido de carbono en un ambiente en el que una variedad de microorganismos que incluyen microbios fermentativos (acidógenos) productores de hidrógeno, microbios formadores de acetato (acetógenos) y microbios productores de metano. (metanógenos) crecen armoniosamente y producen productos finales reducidos. Los anaerobios juegan un papel importante en el establecimiento de un ambiente estable en varias etapas de la fermentación del metano.

La fermentación de metano ofrece un medio eficaz de reducción de la contaminación, superior al que se consigue mediante los procesos aeróbicos convencionales. Aunque se practica durante décadas, el interés en la fermentación anaeróbica se ha centrado sólo recientemente en su uso en la recuperación económica de gas combustible de los excedentes industriales y agrícolas.

La bioquímica y microbiología de la degradación anaeróbica de materiales poliméricos a metano y las funciones de los diversos microorganismos implicados se discuten aquí. Se revisan los avances recientes en la biología molecular de los metanógenos, se describen nuevos digestores y también se discuten las mejoras en el funcionamiento de varios tipos de biorreactores.

La fermentación del metano es consecuencia de una serie de interacciones metabólicas entre varios grupos de microorganismos. En la figura 4-1 se resume una descripción de los microorganismos implicados en la fermentación del metano, basada en un análisis de bacterias aisladas de los digestores de lodos de depuradora y del rumen de algunos animales. El primer grupo de microorganismos secreta enzimas que hidrolizan materiales poliméricos a monómeros como glucosa y aminoácidos, que posteriormente se convierten en ácidos grasos volátiles más altos, H2 y ácido acético (fig. 4-1, etapa 1). En la segunda etapa, las bacterias acetogénicas productoras de hidrógeno convierten los ácidos grasos más volátiles, por ejemplo, los ácidos propiónico y butírico, producidos, en H2, CO2 y ácido acético. Finalmente, el tercer grupo, las bacterias metanogénicas, convierten el H 2, el CO 2 y el acetato en CH 4 y CO 2.

Los materiales poliméricos como lípidos, proteínas y carbohidratos son hidrolizados principalmente por hidrolasas extracelulares, excretadas por microbios presentes en la etapa 1 (fig. 4-1). Las enzimas hidrolíticas (lipasas, proteasas, celulasas, amilasas, etc.) hidrolizan sus respectivos polímeros en moléculas más pequeñas, principalmente unidades monoméricas, que luego son consumidas por microbios. En la fermentación de metano de aguas residuales que contienen altas concentraciones de polímeros orgánicos, la actividad hidrolítica relevante para cada polímero es de suma importancia, ya que la hidrólisis del polímero puede convertirse en un paso limitante para la producción de sustratos bacterianos más simples que se utilizarán en los pasos de degradación posteriores. .

Las lipasas convierten los lípidos en ácidos grasos de cadena larga. Se ha informado de una densidad de población de 104-105 bacterias lipolíticas por ml de líquido digestor. Los clostridios y los micrococos parecen ser responsables de la mayoría de los productores de lipasa extracelular. Los ácidos grasos de cadena larga producidos se degradan aún más por p-oxidación para producir acetil CoA.

Las proteínas generalmente son hidrolizadas a aminoácidos por proteasas, secretadas por Bacteroides, Butyrivibrio, Clostridium, Fusobacterium, Selenomonas y Streptococcus. Los aminoácidos producidos luego se degradan a ácidos grasos tales como acetato, propionato y butirato, y a amoníaco como se encuentra en Clostridium, Peptococcus, Selenomonas, Campylobacter y Bacteroides.

Los polisacáridos como la celulosa, el almidón y la pectina son hidrolizados por celulasas, amilasas y pectinasas. La mayoría de las celulasas microbianas se componen de tres especies: (a) endo- (3-l, 4-glucanasas (b) exo-pl, 4-glucanasas (c) celobiasa o p-glucosidasa. Estas tres enzimas actúan sinérgicamente sobre la celulosa hidrolizar eficazmente su estructura cristalina, para producir glucosa. La hidrólisis microbiana del almidón crudo a glucosa requiere actividad amilolítica, que consiste en 5 especies de amilasas: (a) a-amilasas que endoescisan a & plusmn1-4 enlaces (b) p-amilasas que exocilan a enlaces & plusmn1-4 (c) amiloglucosidasas que exoculan enlaces a & plusmnl-4 y a & plusmnl-6 (d) enzimas desramificantes que actúan sobre los enlaces a & plusmnl-6 (e) maltasa que actúa sobre la glucosa liberadora de maltosa. Las pectinas son degradadas por las pectinasas, incluyendo pectinesterasas y depolimerasas, los xilanos se degradan con a & sup2-endo-xilanasa y a & sup2-xilosidasa para producir xilosa.

Las hexosas y pentosas generalmente se convierten en intermedios C 2 y C 3 y en portadores de electrones reducidos (por ejemplo, NADH) a través de rutas comunes. La mayoría de las bacterias anaeróbicas experimentan un metabolismo de hexosa a través de la vía Emden-Meyerhof-Parnas (EMP) que produce piruvato como intermedio junto con NADH. El piruvato y NADH así generados se transforman en endoproductos de fermentación tales como lactato, propionato, acetato y etanol mediante otras actividades enzimáticas que varían enormemente con las especies microbianas.

Por tanto, en la hidrólisis y acidogénesis (figura 4-1, etapa 1), los azúcares, aminoácidos y ácidos grasos producidos por la degradación microbiana de biopolímeros son metabolizados sucesivamente por endoproductos de fermentación como lactato, propionato, acetato y etanol por otros actividades enzimáticas que varían enormemente con las especies microbianas.

Así, en la hidrólisis y acidogénesis (figura 4-1, etapa 1), los azúcares, los aminoácidos y los ácidos grasos producidos por la degradación microbiana de los biopolímeros son metabolizados sucesivamente por grupos de bacterias y se fermentan principalmente a acetato, propionato, butirato, lactato, etanol, dióxido de carbono e hidrógeno (2).

Aunque algo de acetato (20%) y H2 (4%) se producen directamente por fermentación acidógena de azúcares y aminoácidos, ambos productos se derivan principalmente de la acetogénesis y deshidrogenación de ácidos grasos volátiles superiores (fig. 4-1 Etapa 2 ).

Las bacterias acetogénicas productoras de H2 obligadas son capaces de producir acetato y H2 a partir de ácidos grasos superiores. Solo Syntrophobacter wolinii, un descomponedor de propionato (3) y Sytrophomonos wolfei, un descomponedor de butirato (4) se han aislado hasta ahora debido a las dificultades técnicas involucradas en el aislamiento de cepas puras, ya que el H 2 producido inhibe severamente el crecimiento de estas cepas. El uso de técnicas de cocultivo que incorporan consumidores de H2, como los metanógenos y las bacterias reductoras de sulfato, puede, por tanto, facilitar la elucidación de la degradación bioquímica de los ácidos grasos.

Las reacciones generales de degradación de los ácidos grasos de cadena larga se presentan en las Tablas 4-1 y 4-2. La producción de H2 por los acetógenos es generalmente desfavorable desde el punto de vista energético debido a los altos requisitos de energía libre (a & # 148G o, & gt 0, Tabla 4-1 y 4-2). Sin embargo, con una combinación de bacterias consumidoras de H 2 (cuadro 4-2, 4-3), los sistemas de cocultivo proporcionan condiciones favorables para la descomposición de ácidos grasos en acetato y CH 4 o H 2 S (a & # 148G o , & lt 0). Además de la descomposición de los ácidos grasos de cadena larga, el etanol y el lactato también se convierten en acetato y H2 mediante un acetógeno y Clostridium formicoaceticum, respectivamente.

En la figura 4-2 se muestra el efecto de la presión parcial de H 2 sobre la energía libre asociada con la conversión de etanol, propionato, acetato y H 2 / CO 2 durante la fermentación del metano. Una presión parcial extremadamente baja de H 2 (10-5 atm) parece ser un factor significativo en la degradación del propionato a CH 4. Se puede lograr una presión parcial tan baja en un cultivo conjunto con bacterias consumidoras de H 2, como se describió anteriormente (cuadro 4-2,4-3).

Los metanógenos están fisiológicamente unidos como productores de metano en la digestión anaeróbica (Fig. 4-1 Etapa 3). Aunque el acetato y el H 2 / CO 2 son los principales sustratos disponibles en el entorno natural, el formiato, el metanol, las metilaminas y el CO también se convierten en CH 4 (Tabla 4-3).

Cuadro 4-1 Reacciones propuestas implicadas en el catabolismo de ácidos grasos por Syntrophomonas wolfei

+ 2 H 2 O 2 CH 3 COO - + 2H 2 + H +

CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO -

+ 4 H 2 O 3 CH 3 COO - + 4H 2 + 2H +

CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO -

+ 6 H 2 O 4 CH 3 COO - + 6H 2 + 3H +

+1 H 2 O CH 3 CH 2 COO - + CH 3 COO - +2 H 2 + H +

CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO -

+ 4 H 2 O CH 3 CH 2 COO - + 2 CH 3 COO - +4 H 2 + 2H +

CH 3 CHCH 2 CH 2 CH 2 COO -
|
CH 3

+ 2 H 2 O CH 3 CHCH 2 COO - + CH 3 COO - + 2H 2 + H +
|
CH 3

Cuadro 4-2 Cambios de energía libre para reacciones que involucran oxidación anaeróbica en cultivos puros o en co-cultivos con metanógenos que utilizan H 2 o Desulfovibrio spp.

1. Bacterias acetogénicas reductoras de protones (productoras de H2)

A. CH 3 CH 2 CH 2 COO - + 2H 2 O 2 CH 3 COO - + 2H 2 + H +

B. CH 3 CH 2 COO - + 3H 2 O CH 3 COO - + HCO 3 - + H + + 3H 2

2. H2 que utilizan metanógenos y desulfovibrios

C. 4H 2 + HCO 3 - + H + CH 4 + 3 H 2 O

D. 4H 2 + S0 4 2- + H + HS - + 4 H 2 O

A + C 2 CH 3 CH 2 CH 2 COO - + HCO 3 - + H 2 O 4 CH 3 COO - + H + + CH 4

A + D 2 CH 3 CH 2 CH 2 COO - + S0 4 2- 4 CH 3 COO - + H + + HS -

B + C 4 CH 3 CH 2 COO - + 12H 2 4 CH 3 COO - + HCO 3 - + H + + 3 CH 4

B + D 4 CH 3 CH 2 COO - + 3 S0 4 2 "4 CH 3 COO - + 4 HCO 3 - + H + + 3 HS -

Tabla 4-3 Reacciones generadoras de energía de los metanógenos

CO 2 + 4 H 2 y reg CH 4 + 2H 2 O

HCO 3 - + 4 H 2 + H + & reg CH 4 + 3 H 2 O

CH 3 COO - + H 2 O y reg CH 4 + HCO 3 -

HCOO - + H + & reg 0.25 CH 4 + 0.75 CO 2 + 0.5 H 2 O

CO + 0.5 H 2 O & reg 0.25 CH 4 + 0.75 CO 2

CH 3 OH & reg 0,75 CH 4 + 0,25 CO 2 + 0,5 H 2 O

CH 3 NH 3 + + 0,5 H 2 O & reg 0,75 CH 4 + 0,25 CO 2 + NH 4 +

(CH 3) 2 NH 2 + + H 2 O & reg 1.5 CH 4 + 0.5 CO 2 + NH 4 +

(CH 3) 2 NCH 2 CH 3 H + + H 2 O & reg 1.5 CH 4 + 0.5 CO 2 + + H 3 NCH 2 CH 3

(CH 3) 3 NH + 1.5H 2 O & reg 2.25 CH 4 + 0.75 CO 2 + NH 4 +

Dado que los metanógenos, como anaerobios obligados, requieren un potencial redox de menos de -300 mV para el crecimiento, su aislamiento y cultivo fue algo elusivo debido a las dificultades técnicas encontradas para manipularlos en condiciones completamente libres de O 2. Sin embargo, como resultado de técnicas de aislamiento de metanógeno muy mejoradas desarrolladas por Hungate (6), se han aislado más de 40 cepas de metanógenos puros. Los metanógenos se pueden dividir en dos grupos: consumidores de H 2 / CO 2 y de acetato. Aunque algunos de los consumidores de H 2 / CO 2 son capaces de utilizar formato, el acetato es consumido por un número limitado de cepas, como Methanosarcina spp. y Methanothrix spp. (ahora, Methanosaeta), que son incapaces de usar formiato. Dado que se produce una gran cantidad de acetato en el entorno natural (fig. 4-1), Methanosarcina y Methanothrix desempeñan un papel importante en la finalización de la digestión anaeróbica y en la acumulación de H2, que inhibe los acetógenos y metanógenos. Los metanógenos que consumen H 2 también son importantes para mantener niveles bajos de H 2 atmosférico.

Los metanógenos que consumen H 2 / CO 2 reducen el CO 2 como aceptor de electrones a través de los niveles de formilo, metenilo y metilo a través de la asociación con coenzimas inusuales, para finalmente producir CH 4 (7) (Fig. 4-3). La reacción acetoclástica general se puede expresar como:

Dado que una pequeña parte del CO 2 también se forma a partir del carbono derivado del grupo metilo, se sospecha que el potencial reducido producido por el grupo metilo puede reducir el CO 2 a CH 4 (8).

Sobre la base del análisis de secuencia homóloga de ARNr 16S, los metanógenos se han clasificado en uno de los tres reinos primarios de los organismos vivos: las Archaea (Archaebacteria). Las Archaea también incluyen grupos importantes de organismos como termófilos y halófilos. Aunque las Archaea poseen una estructura y organización de células procariotas, comparten una característica común con los eucariotas: secuencias homólogas en ARNr y ARNt, presencia de inn-ones en sus genomas, organización de subunidades de ARN polimerasa similar, homologías inmunológicas y sistemas de traducción.

La tecnología del ADN recombinante es una de las técnicas más poderosas para caracterizar la regulación bioquímica y genética de la metanogénesis. Esto requiere la selección de marcadores genéticos, un sistema de transformación genética eficiente y un sistema de vector para la recombinación genética como requisitos previos.

Las cepas marcadas genéticamente son requisitos previos para los estudios genéticos: estas cepas pueden emplearse para desarrollar un sistema de intercambio genético en metanógenos basado en un sistema de selección eficiente. Dado que el fluorouracilo inhibe el crecimiento de M. thermoautotrophicum, se aislaron cepas resistentes a los análogos por mutación espontánea. Otros mutantes resistentes a DL-etionina o 2-bromoetanosulfonato (análogo de coenzima M), además de mutantes autótrofos, se obtuvieron mediante tratamiento mutagénico. También se obtuvieron varias cepas autótrofas para el metanógeno acetoclástico, M. voltae. Estas cepas mutantes se enumeran en la tabla 4-4.

Aunque se han clonado algunos genes de metanógeno, como los genes biosintéticos de aminoácidos y purinas, los genes de la maquinaria de transcripción y traducción y los genes de proteínas estructurales, los genes que codifican las enzimas implicadas en la metanogénesis se eligieron aquí como "genes de metano".

La metil CoM reductasa (MR Fig. 4-3) constituye aproximadamente el 10% de la proteína total en cultivos metanogénicos. La importancia y abundancia de MR inevitablemente centró la atención inicial en dilucidar su estructura y los mecanismos que dirigen su síntesis y regulación. Se han clonado y secuenciado genes que codifican MR a partir de Methanococcus vanielli, M. voltae, Methanosarcina barkeri, Methanobacterium thermoautotrophicum y M. fervidus.

La formilmetanofurano transferasa (FTR) cataliza la transferencia de un grupo formilo de formilmetanofurano (MFR) a tetrahidrometanopterina (H 4 MPT) (Fig. 4-3, 4-2). El gen que codifica FTR de M. thermoautotrophicum se ha clonado, secuenciado y expresado funcionalmente en E. coli. La formiato deshidrogenasa (FDH) a veces puede representar del 2 al 3% del total de proteínas solubles en cultivos metanogénicos. Los dos genes que codifican las subunidades a & plusmn y a & sup2 de FDH se han clonado y secuenciado a partir de M. formicicum. Además, también se han clonado los genes que codifican la hidrogenasa reductora de F 420 (figura 4-3), ferredoxina y ATPasa.

Cuadro 4-4 Mutantes auxotróficos y resistentes a fármacos aplicables a experimentos de transferencia de genes


¿Por qué FADH2 produce 2 ATP?

Entonces, entiendo que el electrón de FADH2 activa dos puertas durante la cadena de transporte de electrones, lo que ayuda a producir 2 ATP. Pero, ¿no hay dos electrones en un FADH2? Por lo tanto, ambas puertas deben activarse dos veces, produciendo 4 ATP por molécula de FADH2.

Si I & # x27m es correcto es porque el equilibrio de FADH2 a FADH se ve favorecido sobre el equilibrio de FADH a FAD, por lo que solo un electrón se disocia de FADH2. ¡Aunque no estoy seguro!

extraño, miró sus estructuras químicas y puede cambiar su doble enlace y crear otro doble enlace para compensar los electrones perdidos

por lo que no debería importar, de hecho debería favorecer a FADH2 - & gt FAD + 2e- ya que FADH + es mucho más inestable en comparación con FAD como resultado de lo que dije

Esto me está dando flashbacks de la clase de biología de noveno grado (jk, actualmente estoy en noveno grado y estoy aprendiendo sobre esto en este momento)

FADH2 produce 2 ATP después de que el ETC y NADH produce tres, esto se debe a la cantidad de protones que se bombean al espacio IM a través de complejos del ETC. la diferencia se produce cuando el NADH atraviesa los complejos 2, 3, 4. Cada uno de los cuales da como resultado que los protones sean bombeados 4, 4, 2 respectivamente. Sin embargo, FADH2 pasa por el complejo 1, 3, 4. Este cambio del complejo 1 no da como resultado que se bombee ningún protón, por lo que tiene 4, 2 protones del tercer y cuarto complejos. En el complejo cinco, o complejo ATPasa, el gradiente de protones se utiliza para convertir ADP y Pi en ATP. GENERALMENTE, se utilizan tres protones y energía # x27 para impulsar esta conversión y en NADH, se bombean 10 H + y # x27, lo que equivale a


Funciones de las membranas extracelulares e intracelulares: estructura de la membrana y transporte de la membrana

Transporte activo

El transporte activo depende de la energía y puede ocurrir contra un gradiente de concentración:

El transporte activo es un proceso muy importante que permite a las células acumular moléculas o iones del entorno contra el gradiente de concentración. Por el contrario, el contenido de las células muy cargadas con electrolitos o productos metabólicos puede excretarse contra el gradiente de concentración. Esto es muy importante en el riñón, que con frecuencia participa en la excreción de iones y moléculas no deseadas en la orina. Muchas células también mantienen su equilibrio iónico correcto mediante el transporte activo.

El mecanismo de transporte activo es, excepto en algunos casos, muy poco conocido. Generalmente se cree que debe involucrar una proteína portadora (C) cuya conformación debe ser alterada para que tenga una alta afinidad por la molécula a ser transportada (X), convirtiéndose en (C). Esto podría implicar un suministro de energía de ATP a través de la conversión a ADP. Alternativamente, la energía puede estar involucrada en el transporte de XC a través de la membrana, o ambos procesos pueden requerir energía. El sistema de transporte activo más estudiado es la ATPasa de membrana de los eritrocitos y muchas otras membranas, y se describe en detalle en el capítulo 25. En este sistema, se cree que la enzima ATPasa es el portador real, y el proceso implica un intercambio de Na + y K +, en lugar de un simple transporte de un solo ion o molécula, p. Ej. X a través de la membrana. Un cambio en la conformación de la ATPasa es esencial para que se produzca el transporte.

Se sabe que varios otros sistemas de transporte se acoplan con el intercambio de Na + / K + catalizado por la ATPasa de membrana y este proceso se describe en detalle en el Capítulo 16.

El mecanismo por el cual se produce la interacción del transporte de iones y el transporte de glucosa no está claro. Es posible que el Na + pueda aumentar la afinidad del portador por la glucosa o, alternativamente, el Na + podría estimular la velocidad del complejo glucosa-portador a través de la membrana.

También se han descrito muchos procesos de transporte de intercambio para la membrana mitocondrial y estos estudios han demostrado que muchos sistemas interconectados son posibles; se describen en detalle en el Capítulo 6. Por lo tanto, parece que la función de un único portador, tal como se visualizó originalmente para un metabolito, es poco probable que describa una imagen precisa del transporte de membrana que normalmente implicará varios sistemas complejos interconectados.


Ver el vídeo: Παρουσίαση Γλυκόλυσης - Βιοχημεία - DigiClass (Agosto 2022).