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¿Todas las proteínas transmembrana contienen canales o túneles?

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En mi libro, hay algo escrito como esto. Las proteínas integrales pasan a la bicapa lipídica a diferentes profundidades y establecen enlaces hidrofóbicos con moléculas lipídicas. Algunas de las proteínas integrales recorren la bicapa lipídica. Se les llama proteínas de túnel O proteínas transmembrana. Mi pregunta es, ¿todas las proteínas transmembrana deben tener un canal o túnel para el transporte de materiales?


No todas las proteínas transmembrana tienen túneles.

¿Todas las proteínas transmembrana deben tener un canal o túnel para el transporte de materiales?

Llamar proteínas túnel a las proteínas transmembrana es muy engañoso. Existe una amplia gama de funciones realizadas por las proteínas transmembrana. Yo diría que el ejemplo más famoso que no incluye un túnel son los GPCR que tienen 7 segmentos transmembrana. Estos se utilizan para pasar información a través de una membrana actuando como un receptor de una molécula en un lado, lo que provoca un cambio conformacional que provoca una acción en el otro lado de la membrana.

¿Cuántas proteínas transmembrana tienen túneles?

Aquí hay un enlace a toda la anotación GO que tiene UniProt sobre proteínas transmembrana. Hay decenas de millones de resultados que incluyen, entre otros, túneles y canales.

En el proteoma humano, hay 831 proteínas transmembrana etiquetadas con G-PCR (proteínas 7TM sin túnel). La palabra clave "Transporte", que probablemente tiene algún tipo de túnel, está presente en 1106 proteínas transmembrana. En total, hay alrededor de 5200 proteínas transmembrana humanas en el proteoma humano.


Proteína de transporte de membrana

A proteína de transporte de membrana (o simplemente transportador) es una proteína de membrana [1] involucrada en el movimiento de iones, moléculas pequeñas y macromoléculas, como otra proteína, a través de una membrana biológica. Las proteínas de transporte son proteínas transmembrana integrales, es decir, existen permanentemente dentro y se extienden por la membrana a través de la cual transportan sustancias. Las proteínas pueden ayudar en el movimiento de sustancias facilitando la difusión o el transporte activo. Los dos tipos principales de proteínas involucradas en dicho transporte se clasifican en términos generales como: canales o portadores. Los portadores de solutos y SLC atípicos [2] son ​​transportadores secundarios activos o facilitadores en humanos. [3] [4] En conjunto, los transportadores de membrana y los canales son transportomas. Los transportomas gobiernan la entrada y salida celular no solo de iones y nutrientes, sino también de fármacos.


La membrana plasmática contiene moléculas distintas de los fosfolípidos, principalmente otros lípidos y proteínas. Las moléculas verdes en Figura a continuación, por ejemplo, están los lípidos colesterol. Las moléculas de colesterol ayudan a que la membrana plasmática mantenga su forma. Muchas de las proteínas de la membrana plasmática ayudan a otras sustancias a cruzar la membrana.

Las membranas plasmáticas también contienen ciertos tipos de proteínas. A proteína de membrana es una molécula de proteína que está unida o asociada con la membrana de una célula o un orgánulo. Las proteínas de membrana se pueden dividir en dos grupos en función de cómo se asocia la proteína con la membrana.

Proteínas integrales de membrana están incrustados permanentemente dentro de la membrana plasmática. Tienen una variedad de funciones importantes. Tales funciones incluyen canalizar o transportar moléculas a través de la membrana. Otras proteínas integrales actúan como receptores celulares. Las proteínas integrales de membrana se pueden clasificar según su relación con la bicapa:

  • Las proteínas transmembrana abarcan toda la membrana plasmática. Las proteínas transmembrana se encuentran en todo tipo de membranas biológicas.
  • Las proteínas monotópicas integrales están unidas permanentemente a la membrana desde un solo lado.

Algunas proteínas integrales de la membrana son responsables de la adhesión celular (pegado de una célula a otra célula o superficie). En el exterior de las membranas celulares y adheridas a algunas de las proteínas hay cadenas de carbohidratos que actúan como etiquetas que identifican el tipo de célula. Se muestra en la Figura a continuación se muestran dos tipos diferentes de proteínas de membrana y moléculas asociadas.

Proteínas de membrana periférica son proteínas que solo se asocian temporalmente con la membrana. Se pueden eliminar fácilmente, lo que les permite participar en la señalización celular. Las proteínas periféricas también se pueden unir a proteínas integrales de membrana, o pueden adherirse a una pequeña porción de la bicapa lipídica por sí mismas. Las proteínas de la membrana periférica a menudo se asocian con canales iónicos y receptores transmembrana. La mayoría de las proteínas de la membrana periférica son hidrófilas.

Algunas de las proteínas de la membrana constituyen un importante sistema de transporte que mueve moléculas e iones a través de la bicapa de fosfolípidos polares.

El modelo de mosaico fluido

En 1972 S.J. Singer y G.L. Nicolson propusieron el ahora ampliamente aceptado Mosaico fluido Modelode la estructura de las membranas celulares. El modelo propone que las proteínas integrales de la membrana están incrustadas en la bicapa de fosfolípidos, como se ve en Figura encima. Algunas de estas proteínas se extienden a lo largo de la bicapa y otras solo parcialmente. Estas proteínas de membrana actúan como proteínas de transporte y proteínas receptoras.

Su modelo también propuso que la membrana se comporta como un fluido, en lugar de un sólido. Las proteínas y los lípidos de la membrana se mueven alrededor de la membrana, al igual que las boyas en el agua. Dicho movimiento provoca un cambio constante en el "patrón de mosaico" de la membrana plasmática.

Extensiones de la membrana plasmática

La membrana plasmática puede tener extensiones, como látigo. flagelos o como un cepillo cilios. En organismos unicelulares, como los que se muestran en Figura a continuación, las extensiones de la membrana pueden ayudar a que los organismos se muevan. En organismos multicelulares, las extensiones tienen otras funciones. Por ejemplo, los cilios de las células pulmonares humanas barren las partículas extrañas y el moco hacia la boca y la nariz.

Flagelos y cilios. Los cilios y los flagelos son extensiones de la membrana plasmática de muchas células.


Superficie celular GRP78

Anclaje de superficie celular de chaperonas ER-transmembrana

Las proteínas transmembrana son capaces de anclarse en la superficie celular mediante la incrustación directa en la bicapa lipídica, y se ha informado de la detección de chaperonas y cochaperonas ER transmembrana en la superficie celular. Como ejemplos, se detectó calnexina (CNX), una chaperona transmembrana ER importante para el plegamiento de glicoproteínas recién sintetizadas, en la superficie de varios tipos de células. 19 Utilizando un reactivo biotinilante impermeable a la membrana que solo marcaba proteínas expuestas fuera de la superficie celular, se descubrió que CNX biotinilado purificado mediante la unión a avidina se administraba continuamente a la superficie celular y luego se endocitosaba para la degradación lisosomal. La proteína similar a DnaJ de células tumorales murinas 1 (MTJ-1), también conocida como DNAJC1, es una cochaperona transmembrana que contiene dominio J localizado en ER y que se ha informado que se asocia con GRP78 y estimula su actividad ATPasa en el ER. 20,21 MTJ-1 se detecta en la fracción de membrana plasmática purificada de macrófagos murinos y el silenciamiento de MTJ-1 por ARNip regula negativamente la expresión de MTJ-1 en la fracción de membrana celular. 22

Aunque GRP78 se descubrió como una proteína lumenal en el RE, sorprendentemente se observó que una subpoblación de GRP78 aislada de microsomas era resistente a la extracción de carbonato alcalino y parcialmente resistente a la tripsina, que son las características de una proteína transmembrana / incrustada en membrana, mientras que la calreticulina (CRT), otra acompañante lumenal del ER, fue sensible a dicha extracción. 4,5,23 Esto sugiere la existencia de una subfracción de ER GRP78 que atraviesa la membrana del ER. Sin embargo, cuando se somete la secuencia de aminoácidos primaria de GRP78 a la predicción de hélices transmembrana, con la excepción del péptido líder N-terminal, el gráfico de hidropatía solo predice tres regiones hidrófobas débiles, todas las cuales están por debajo del umbral de importancia, 24 lo que sugiere que GRP78 sí lo hace. no poseen configuración transmembrana. Por lo tanto, para explicar la resistencia a la extracción alcalina y la digestión parcial por proteasa, es posible que una subfracción de ER GRP78 “se extienda” por la membrana del ER de una manera no convencional, o que esté estrechamente asociada con la membrana del ER. Dado que la membrana plasmática se deriva de la membrana ER, la subfracción del ER-transmembrana GRP78 podría reubicarse en la superficie celular. En apoyo, se encontró una cantidad menor pero detectable de GRP78 de la superficie celular biotinilada en la fracción de la membrana plasmática en las células estresadas a pesar de un lavado extenso para agotar las proteínas periféricas. 24


¿Qué es una proteína transmembrana? (con imagenes)

Una proteína transmembrana es una proteína que se extiende a lo largo de toda la membrana celular. Está incrustado entre los fosfolípidos, proporcionando un canal a través del cual las moléculas y los iones pueden pasar al interior de la célula. Las proteínas transmembrana también facilitan la comunicación entre células al interactuar con mensajeros químicos. Muchos procesos biológicos, como el metabolismo de la glucosa y la producción de ácidos grasos, se desencadenan después de que se activa una proteína transmembrana en particular. & # 13

El receptor de insulina es un ejemplo de una proteína transmembrana que interactúa con un mensajero químico, a saber, la insulina. El receptor actúa como un objetivo en la superficie de la célula para la molécula de insulina. Una vez que la molécula se acopla con el receptor, el receptor normalmente libera sustancias químicas que provocan el movimiento de un transportador de glucosa a la superficie de la célula. Esto permite que la célula absorba grandes cantidades de glucosa del entorno externo, lo que conduce al metabolismo de la glucosa y, finalmente, a la producción de energía. & # 13

Otro trabajo de la proteína transmembrana es transportar iones, como sodio y potasio, a través de la membrana celular para mantener el entorno químico. Algunas células no pueden realizar tareas específicas si los canales iónicos no funcionan correctamente. Un ejemplo importante de esto son los canales iónicos activados por voltaje de las células nerviosas. En el estado de reposo, el canal de iones suele estar cerrado, lo que evita que los iones crucen la membrana. Tan pronto como se detecta un estímulo, como un corte o quemadura, se envía un impulso nervioso desde un extremo de la célula nerviosa al otro extremo. Esto solo puede ocurrir si los canales iónicos se abren y permiten que los iones fluyan a través de la membrana celular. & # 13

Para organizarse correctamente, las células también requieren proteínas transmembrana para examinar el entorno en el que reside la célula. Por ejemplo, las células musculares generalmente se organizan alrededor de otras células musculares, mientras que las células de la piel se organizan alrededor de otras células de la piel. Las integrinas son una categoría amplia de proteínas transmembrana que realizan esta función organizativa. Las integrinas también anclan las células a los sustratos, lo que facilita la migración celular y la cicatrización de heridas. El crecimiento, la división y la muerte de una célula generalmente dependen de las señales recibidas por las integrinas. & # 13

Una proteína transmembrana se puede clasificar como helicoidal alfa o barril beta, dependiendo de cómo esté organizada la cadena de proteínas. Las proteínas de hélice alfa constan de una sola cadena, mientras que las proteínas de barril beta tienen varias cadenas de proteínas organizadas una al lado de la otra. La proteína de hélice alfa generalmente está enrollada y la proteína de barril beta se retuerce en una estructura cerrada que se asemeja a un barril. & # 13


¿Todas las proteínas transmembrana contienen canales o túneles? - biología

Describimos un nuevo algoritmo, CHUNNEL, para encontrar, caracterizar y mostrar automáticamente túneles o poros en proteínas. La exactitud y precisión del algoritmo se verifica en un conjunto construido de proteínas y se utiliza para analizar grandes conjuntos de proteínas reales. El conjunto de verificación contiene proteínas con poros creados artificialmente de trayectoria conocida y perfil de ancho. El algoritmo de referencia anterior, HOLE, se compara con el nuevo algoritmo. Los resultados muestran que la principal ventaja del nuevo algoritmo es que puede encontrar y caracterizar túneles con éxito sin una guía a priori o pistas sobre la ubicación de la boca del túnel, y encontrará con éxito múltiples túneles si están presentes. CHUNNEL también se puede usar junto con HOLE, el primero se usa para cebar HOLE y el segundo para rastrear y caracterizar los poros. El análisis se llevó a cabo en familias de estructuras de proteínas de membrana extraídas del Protein Data Bank, así como en un conjunto de proteínas transmembrana con interfaces de fase acuosa-membrana predichas, produciendo el primer examen completamente automatizado de túneles a través de proteínas de membrana, incluidos los túneles que salen en el bicapa de membrana.


INTRODUCCIÓN

Los canales, que comprenden túneles y poros, son características importantes de las estructuras biomoleculares. La diferencia entre estos dos tipos de canales es que los túneles conectan un sitio activo a la superficie, mientras que los poros tienen aberturas en lados opuestos de una biomacromolécula. Más del 64% de las enzimas incluyen sitios activos enterrados que están conectados al entorno exterior a través de túneles, una característica que permite el transporte de sustratos y productos (1). Los canales enzimáticos internos son cruciales para la catálisis de reacciones complejas (2, 3), y las mutaciones en los túneles de acceso al sustrato pueden afectar tanto la actividad enzimática como la especificidad del sustrato (4, 5). Los canales biomoleculares también están involucrados en el tráfico de moléculas grandes, por ejemplo, la reciente caracterización del complejo de elongación completo de la ARN polimerasa II demuestra canales que permiten la entrada de ADN y la salida de ADN y ARN (6). Otro ejemplo es el túnel polipeptídico de 10 nm de largo que dirige una proteína naciente fuera del ribosoma (7, 8).

Los poros también ayudan a muchos procesos biológicamente importantes, es decir, facilitan y controlan el transporte de agua, iones y moléculas a través de biomembranas (9, 10). El progreso en las técnicas de cristalización y microscopía crioelectrónica ha aumentado enormemente la cantidad de información estructural relacionada con las proteínas transmembrana. Las estructuras disponibles son cruciales para nuestra comprensión de muchos procesos biológicamente relevantes, como la apertura de canales y la activación de varios receptores (11-13) y la base estructural del transporte de lipopolisacáridos (14).

La importancia de los canales en las estructuras biomacromoleculares requiere el desarrollo de herramientas que puedan detectar y analizar estas características estructurales. Se han desarrollado muchas herramientas de software, que proporcionan diversos grados de funcionalidad y accesibilidad (15). Entre estas soluciones, las herramientas basadas en la web son muy apreciadas por los biólogos estructurales debido a su accesibilidad en varios dispositivos, plataformas y sistemas operativos, y la capacidad de integrarlos con otras herramientas y canales de bioinformática. MOLEonline es una herramienta popular que proporciona una funcionalidad altamente interactiva, sin embargo, su versión anterior (16) adolecía de ciertos inconvenientes que finalmente motivaron una reconstrucción completa. En su forma actual, MOLEonline permite una funcionalidad completa e interactiva con dos modos: uno para el análisis de túneles y el otro dedicado al análisis de poros transmembrana. Además de calcular la geometría de los canales identificados, MOLEonline también proporciona información sobre los residuos del revestimiento de los canales y sus propiedades fisicoquímicas. Finalmente, MOLEonline está interconectado con la base de datos ChannelsDB (17) para facilitar la comparación de las características estructurales identificadas con las depositadas en la base de datos.


Cáncer, inmunología e inflamación y enfermedades infecciosas

5.17.4.1.4.1 Inhibidores de la fusión

La proteína TM gp41 contiene un péptido de fusión en su NH2-extremo terminal, que permite la fusión del virus y las membranas celulares. El péptido de fusión contiene dos regiones de repetición de heptada helicoidal que controlan el proceso de fusión y adopta una estructura secundaria de triple hélice, lo que permite cambios conformacionales que permiten la fusión de la membrana. La exploración de análogos peptídicos de la triple hélice condujo al fármaco aprobado T-20 (enfuvirtida Figura 22 ) (105). 365 El fármaco debe inyectarse, lo que limita su atractivo en comparación con los tratamientos orales, pero se ha utilizado con frecuencia en la terapia de rescate.

Figura 22. Inhibidores de la entrada del VIH.


Proteína transmembrana

La membrana de una célula no es solo un borde, también es una interfaz. Las moléculas más críticas involucradas en el funcionamiento de la interfaz son proteínas que están incrustadas dentro de la membrana. Muchas de estas proteínas abarcan la distancia del exterior al interior de la célula (en parte porque son mucho más grandes que el lípidos que forman la membrana) y se denominan proteínas transmembrana. Las proteínas transmembrana son una clase de proteínas integrales (es decir, proteínas que penetran en la bicapa de la membrana oa través de ella).

Las moléculas de lípidos de la bicapa de la membrana son predominantemente hidrofóbico (es decir, no interactúan fuertemente con las moléculas de agua polares). Por lo tanto, la porción de la proteína transmembrana que está incrustada en la bicapa debe tener residuos que no sean polares. Comúnmente, estos residuos forman una bobina, o hélice , que es hidrófobo y, por tanto, estable dentro de la bicapa.

Las proteínas transmembrana tienen tres regiones o dominios que se pueden definir: el dominio en la bicapa, el dominio fuera de la célula (llamado dominio extracelular) y el dominio dentro de la célula (llamado dominio intercelular). Aunque una membrana celular es algo fluida, la orientación de las proteínas transmembrana no cambia. Las proteínas son tan grandes que la velocidad a la que cambian de orientación es extremadamente pequeña. Por tanto, la parte extracelular de la proteína transmembrana siempre está fuera de la célula y la parte intercelular siempre está dentro.

Las proteínas transmembrana juegan varios roles en el funcionamiento de las células. La comunicación es una de las funciones más importantes: las proteínas son útiles para indicar a la célula lo que contiene el entorno externo. Receptores son capaces de interactuar con moléculas de sustrato específicas en el dominio extracelular. Una vez que una proteína se une al sustrato, un cambio en la geometría cerca del sitio de unión da como resultado cambios posteriores en la estructura del dominio intercelular. Estos cambios dan como resultado un efecto de cascada & # x2014 otra proteína en los cambios celulares, que afectan a la siguiente proteína, y así sucesivamente. Por tanto, las proteínas transmembrana son capaces de iniciar señales que responden al entorno externo de la célula, pero que en última instancia conducen a acciones que tienen lugar en otras estructuras de la célula.

Además de servir como una forma para que la célula recopile información sobre el entorno externo, las proteínas transmembrana están asociadas con el control del intercambio de materiales a través de la membrana. Las proteínas más implicadas en este proceso se denominan porinas. Estas moléculas aparecen en grupos que crean poros (o canales) dentro de la membrana. En muchos casos, los poros están controlados (o regulados) por otras proteínas, de modo que se abren en algunas circunstancias y se cierran en otras.

La señalización de las células nerviosas proporciona un buen ejemplo de esta funcionalidad. Las células nerviosas propagan señales eléctricas llamadas potenciales de acción mediante el flujo de iones a través de la membrana. Los canales que permiten el flujo de iones suelen estar cerrados en su estado de reposo pero abiertos cuando se produce una señal. Estas proteínas forman canales activados por voltaje. Cuando una célula nerviosa interactúa con otra, un mecanismo diferente abre los canales. En este caso, una proteína receptora se une a un neurotransmisor, esta interacción afecta a las proteínas del canal para que se abran al flujo de iones. Esta estructura se denomina canal controlado por ligando. El ligando es el neurotransmisor en este caso, pero también existen otros canales activados por ligando y todos usan proteínas transmembrana.


INTRODUCCIÓN

Los canales, que comprenden túneles y poros, son características importantes de las estructuras biomoleculares. La diferencia entre estos dos tipos de canales es que los túneles conectan un sitio activo a la superficie, mientras que los poros tienen aberturas en lados opuestos de una biomacromolécula. Más del 64% de las enzimas incluyen sitios activos enterrados que están conectados al entorno exterior a través de túneles, una característica que permite el transporte de sustratos y productos (1). Los canales enzimáticos internos son cruciales para la catálisis de reacciones complejas (2, 3), y las mutaciones en los túneles de acceso al sustrato pueden afectar tanto la actividad enzimática como la especificidad del sustrato (4, 5). Los canales biomoleculares también están involucrados en el tráfico de moléculas grandes, por ejemplo, la reciente caracterización del complejo de elongación completo de la ARN polimerasa II demuestra canales que permiten la entrada de ADN y la salida de ADN y ARN (6). Otro ejemplo es el túnel polipeptídico de 10 nm de largo que dirige una proteína naciente fuera del ribosoma (7, 8).

Los poros también ayudan a muchos procesos biológicamente importantes, es decir, facilitan y controlan el transporte de agua, iones y moléculas a través de biomembranas (9, 10). El progreso en las técnicas de cristalización y microscopía crioelectrónica ha aumentado enormemente la cantidad de información estructural relacionada con las proteínas transmembrana. Las estructuras disponibles son cruciales para nuestra comprensión de muchos procesos biológicamente relevantes, como la apertura y activación de canales de varios receptores (11-13) y la base estructural del transporte de lipopolisacáridos (14).

La importancia de los canales en las estructuras biomacromoleculares requiere el desarrollo de herramientas que puedan detectar y analizar estas características estructurales. Se han desarrollado muchas herramientas de software, que proporcionan diversos grados de funcionalidad y accesibilidad (15). Entre estas soluciones, las herramientas basadas en la web son muy apreciadas por los biólogos estructurales debido a su accesibilidad en varios dispositivos, plataformas y sistemas operativos, y la capacidad de integrarlos con otras herramientas y canales de bioinformática. MOLEonline es una herramienta popular que proporciona una funcionalidad altamente interactiva, sin embargo, su versión anterior (16) adolecía de ciertos inconvenientes que finalmente motivaron una reconstrucción completa. En su forma actual, MOLEonline permite una funcionalidad completa e interactiva con dos modos: uno para el análisis de túneles y el otro dedicado al análisis de poros transmembrana. Además de calcular la geometría de los canales identificados, MOLEonline también proporciona información sobre los residuos del revestimiento de los canales y sus propiedades fisicoquímicas. Finalmente, MOLEonline está interconectado con la base de datos ChannelsDB (17) para facilitar la comparación de las características estructurales identificadas con las depositadas en la base de datos.


¿Qué es una proteína de membrana integral? (con imagenes)

Una proteína de membrana integral, también conocida como IMP, es aquella que se extiende por toda la membrana biológica de una célula. Estas proteínas están unidas permanentemente a la membrana celular y su función típicamente se basa en estar presentes en la membrana. Tanto estructural como funcionalmente, son partes integrales de las membranas de las células.

Cada molécula de proteína de membrana integral tiene una relación intrincada con la membrana dentro de la cual se encuentra. Estructuralmente, el IMP generalmente se coloca de tal manera que las cadenas de proteínas se entrelazan a lo largo de la estructura de la membrana celular. Secciones de proteína sobresalen a través de la pared celular dentro o fuera de la célula, o en ambas direcciones. La molécula de proteína no puede funcionar si no está incrustada dentro de la membrana.

Otra característica de la proteína es que estas proteínas pueden eliminarse de la membrana solo con un tratamiento químico muy específico. Esto se debe a que las regiones hidrófobas de la proteína están protegidas dentro de la bicapa de fosfolípidos de la membrana celular. Por esta razón, se deben utilizar detergentes, disolventes desnaturalizantes y disolventes apolares para romper la bicapa de fosfolípidos y extraer la proteína integral de la membrana.

Dentro de la clase de proteínas de membrana integral hay varias categorías diferentes de proteínas, muchas de las cuales son receptores y otros tipos de moléculas de señalización celular. Se clasifican en dos grupos, según su estructura. Estas son proteínas transmembrana integrales y proteínas monotópicas integrales.

Las proteínas transmembrana integrales son aquellas que abarcan toda la membrana celular. Estas proteínas pueden atravesar la membrana una vez, o pueden atravesarla varias veces, tejiendo a través de la bicapa de fosfolípidos de modo que hay varias partes de la proteína que sobresalen a través de la pared celular. En general, este es el tipo más común de IMP.

Los ejemplos de proteínas transmembrana integrales incluyen canales iónicos activados por voltaje, como los que transportan iones potasio dentro y fuera de las células. Ciertos tipos de receptores de células T, el receptor de insulina y muchos otros receptores y neurotransmisores son proteínas transmembrana integrales. En general, los receptores, transmisores y transportadores tienden a pertenecer a esta clase de IMP porque las proteínas que se extienden por toda la membrana suelen detectar las condiciones tanto dentro como fuera de la célula simultáneamente.

Las proteínas monotópicas integrales no abarcan toda la membrana biológica. En cambio, están unidas a la membrana desde un solo lado, con un extremo de la proteína que sobresale dentro o fuera de la célula. Esta clase de proteínas incluye enzimas como la monoamino oxidasa y la amida hidrolasa de ácidos grasos. Las proteínas monotópicas integrales son incapaces de detectar las condiciones tanto dentro como fuera de la célula y es menos probable que estén involucradas en la señalización intercelular.


Ver el vídeo: MEMBRANE PROTEINS - Types and Functions (Julio 2022).


Comentarios:

  1. Kigagar

    Los felicito, el pensamiento brillante.

  2. Nik

    Lo mismo se ha discutido recientemente.

  3. Blais

    Bravo, es simplemente magnifica idea

  4. Akisar

    En mi opinión, estás equivocado. Discutamos esto. Envíeme un correo electrónico a PM.

  5. Kazrakus

    Ooo-oo-oo, lo das! ¡Clase!

  6. Vojar

    Ahora todo quedó claro, muchas gracias por la información. Me has ayudado mucho.

  7. Teoxihuitl

    No puedo hablar mucho sobre este tema.

  8. Visar

    Sonidos que es bastante tentador



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